Микрофибриллы функции

Содержание
  1. Кто такие Миофибриллы или как накачать мышцы
  2. Строение мышцы
  3. Как это работает
  4. АТФ – роль и синтез
  5. Как же растут мышцы?
  6. Итоги и выводы
  7. Cell Biology.ru
  8. Коллаген
  9. Протеогликаны
  10. Эластин
  11. Фибронектин
  12. Энтактин
  13. Интегрины – рецепторы клеток к фибронектину и ламинину
  14. Лекция 3. Строение П.А.К
  15. ПЛАЗМАЛЕММА
  16. ГЛИКОКАЛИКС
  17. СОСА
  18.  Тонкие фибриллы
  19. Микрофибриллы
  20. Патологии
  21. Скелетные фибриллы
  22. Микротрубочки
  23. Поверхностный аппарат клетки: строение и функции
  24. Компоненты
  25. Элементы субмембранного комплекса
  26. Опорно-сократительная система
  27. Строение и функции поверхностного аппарата клетки
  28. Свободное перемещение
  29. Переносчики
  30. Активный транспорт
  31. Цитоз
  32. Плазмолемма
  33. Другие теории
  34. Липиды
  35. Гликокаликс
  36. Дополнительно
  37. Характеристика фибробластов, функции, гистология, культура / биология
  38. Общие характеристики
  39. фибробласты
  40. фиброциты
  41. функции
  42. Поддержание и ремоделирование соединительной ткани
  43. Взаимодействие с другими клетками и участие в иммунном ответе
  44. Другие функции
  45. гистология
  46. выращивание
  47. Заболевания, связанные с фибробластами
  48. Венозные язвы
  49. склеродермия
  50. Ревматоидный артрит
  51. ссылки

Кто такие Миофибриллы или как накачать мышцы

Микрофибриллы функции

В этой статье мы поговорим о мышцах.  Статья для тех кто хочет подробно разобраться в этом вопросе вплоть до клеточного уровня. Если вы не хотите слепо следовать стереотипным рекомендациям или программам тренировок – мы дадим тебе информацию. После прочтения которой ты будешь точно знать что делать. Ответим на ключевые вопросы:

Сколько делать повторений и подходов?
Сколько отдыхать?
С каким весом и в каком стиле работать?

И самое главное ты будешь абсолютно точно знать почему, ты делаешь именно так, а не иначе.

Мы подробно разберем, используя только научные данные, несколько основных моментов:

Как устроены мышцы, рассмотрим строение мышечной ткани и узнаем что именно растет.
Как работают мышцы, механизм сокращения и источники энергии для него.
Почему растут мышцы, разберем истинный механизм роста.

Строение мышцы

Мышца состоит из пучков, которые в свою очередь состоят из мышечного волокна. Волокно это массив мышечных клеток. Количество пучков значительно изменить нельзя, их количество заложено генетически и они формируют предрасположенность к росту мышц. У кого-то их к примеру 10, а у кого-то 3.

Вот и получается что кто-то с легкостью набирает объемы а кто-то никак не может.
Мышечная клетка состоит из миофибрилл, а часть имеют своем составе и митохондрии. Здесь и происходит разделение клеток по количеству митохондрий на типы: великалитические и окислительные.

Количество миофибрилл и митохондрий можно увеличивать. Гиперплазия миофибрилл – вот потенциал для роста мышц. Миофибрилла состоит из актина и миозина – эти два элемента как раз и сокращаются. Как видим стандартная система много уровней организации материи, конечно это упрощенная схема.

Остальные детали в нашем случае не важны.

Как это работает

Вернемся к мышечным волокнам – каждое мышечное волокно связано с нервом, от которого получает сигналы. Нервное волокно подходит к позвоночному столбу. Позвоночный столб в свою очередь соединяется с мозгом.

Мозг выдает сигнал, вызывая волну электрической активности – которая возбуждает всю мышечную клетку и заставляет ее мембрану освобождать электрически заряженные ионы кальция. Они распределяются по всему мышечному волокну и вступают в контакт с актиновыми нитями, которые защищены в спокойном состоянии, а после действий ионов кальция оголяются.

Оголенные участки актина нужны для того чтобы вступили в работу головки миозиновых нитей. Миозиновые нити подтягиваются – тем самым вызывая сокращения мышцы.

Вся цепная реакция занимает только несколько тысячных секунды. Когда сокращение завершено, кальций возвращается в свой источник в мембране клетки, оголённые участки вдоль актиновых нитей сразу же закрываются и мышечное волокно расслабляется до новой команды из мозга. Чем сильнее сигнал тем больше волокон рекрутируются в работу.

Если сигнал слабый – допустим вы хотите палец согнуть, то рекрутируются совсем чуть-чуть волокон. По этому эволюционно произошло разделение волокон. Волокна выполняющие слабую работу получили свой источник энергии, а волокна для сильной экстремальные нагрузки – свой.

Всем известная молекула атф – это и есть источник энергии позволяющий мышцам сокращаться.

АТФ – роль и синтез

В мышце есть запас атф, которых хватает только на две секунды интенсивной работы. Дальше нужно восстанавливать уровень атф. Для восстановления атф есть три режима.

Самый мощный креатинфосфатный. Креатинфосфат распадается на свободный креатин и восстанавливает атф. По уровню атф довольно эффективно, но его хватает в среднем секунд на 10.

К слову запас креатинфосфата увеличивается при тренировках секунд на 5-10, а профессиональных атлетов может его хватать и на 30 секунд.Следующий режим – анаэробный. Гликолиз анаэробной – значит без кислорода, топливом служит запасы гликогена.

Этот режим уже хуже восстанавливают атф, но зато дольше – вплоть до минуты. В процессе образуется молочная кислота (ионы водорода). Они препятствуют ионам кальция присоединяться к актину.

Снижается внутриклеточная ph, что приводит к снижению скорости ресинтеза атф и через минуту мышца уже не в состоянии сокращаться при заданной нагрузке.Далее включается третий режим – аэробный гликолиз с участием кислорода. Топливом служит жир. Ресинтез атф малоэффективен. Но зато время работы в разы дольше.

Как же растут мышцы?

Долгое время считалось что мышцы растут из-за микро травм получаемых в процессе тренировок. На сегодняшний день стало ясно, что это не так.

Дело в том что миофибриллы бывают разной длины и в процессе работы под нагрузкой короткие фибриллы рвутся и начинаться воспаление, что и приводит к более отёку в мышцах. Со временем тренировок длина миофибрилл выравниваются и после тренировочная боль проходит.

Но это никак не стимулирует рост мышц и чтобы понять как растут мышцы, то есть увеличивается количество миофибрилл (а не их длина).

Разберем упрощенную схематическую модель. Информация о структуре белков содержится в ДНК, находящимся в ядре клетки.

Процесс синтеза белка идет саркоплазму соответственно для того
чтобы белок синтезировался информация о последовательности аминокислот в его структуре должна быть перенесено из ядра в саркоплазму.

Переносчиком информации служит РНК, она синтезируется на одной из цепей днк и выходит саркоплазму вместе с рибосомой. Там из свободных аминокислот начинает строить белок. Получается что целью тренировок является стимуляция синтеза РНК (более подробно про РНК мы рассказывали в этой статье).

Итоги и выводы

Мышца растет за счет увеличения количества миофибрилл, а не их длины.Есть несколько источников энергии для разной нагрузки. В процессе гликолиза образуется молочная кислота.Мышца растет из-за ускоренного синтеза РНК, а не из-за микротравм или растяжении мышечной ткани.Возникает вопрос, как стимулировать синтез РНК? Этот вопрос будет подробно раскрыт в последующих наших статьях.

Не забывайте ставить лайки и подписываться на нас.

Источник: https://zen.yandex.ru/media/id/5c37486a512ee600aaa22d9d/kto-takie-miofibrilly-ili-kak-nakachat-myshcy-5c389d6c42ecce00abe83797

Cell Biology.ru

Микрофибриллы функции

Клетки многоклеточного организма способны синтезировать в межклеточную среду различные вещества формирующие межклеточный матрикс выполняющий различные функции: 1. Межклеточный матрикс может разделять две группы клеток, препятствуя контакту между ними. 2. По межклеточному матриксу может происходить миграция клеток. 3.

Межклеточный матрикс способен индуцировать дифференцировку клеток. Эпителиальные клетки образовали плотный межклеточный слой – базальная пластинка, а мезенхимные клетки образовали рыхлую ретикулярную пластинку. Оба эти слоя составляют базальную мембрану пласта эпителиальных клеток.

В состав внеклеточного матрикса входят три основных компонента: коллаген, протеогликаны и гликопротеины.

Консистенция внеклеточного матрикса зависит от соотношения коллагена и протеогликанов. Хрящ характеризующийся высоким содержанием протеогликанов, мягок, тогда как связки с высоким содержанием коллагенов – жесткие.

В базальных пластинках преобладают протеогликаны образуя структурную опору и выполняют роль молекулярного сита.

Коллаген

Коллаген – семейство гликопротеинов, содержащих в большом количестве остатки глицина и пролина. Являясь главной структурной опорой почти любого органа животных, коллаген составляет ~ 1/2 – 1/4 массы всех белков организма. Коллаген образует нерастворимые очень прочные фибриллы.

Коллагены кодируются более чем 10 генами:

типлокализацияпризнаки и функция
Iкожа, кость, сухожилия, роговицанизкое содержание углеводов. Толстые, плотно упакованные, с периодичностью 67 нм. Наиболее распространенный коллаген. Выдерживают большие натяжения.
IIхрящь, стекловидное телоВысокое содержание углеводов. Периодичность фибрилл 67 нм, образующие упругий эластичный матрикс
IIIкожа, кровеносные сосуды, внутр. органыВысокое содержание углеводов. Трехспиральные с дисульфидными мостиками. Периодичность 67 нм, обеспечивают опору и эластичность.
IVбазальные мембраныОбразуют сети, служащие для прикрепления клеток, обеспечивают избирательную проницаемость. Связываются с ламинином.
Vперицеллюлярное пространствоСодержит большое колличество коллагена. Гибкие, с периодичностью 67 нм фибриллы. Функция не известна.
VIкровеносные сосуды, почки, кожа, плацента, мышцы, печеньМикрофибриллы с периодичностью 105-110 нм; фибрилл нет. Заякоривают нервы и кровеносные сосуды в тканях.
VIIхориоамниотические оболочкиДлинные цепи коллагена. Участвует в заякоривании фибрилл.
VIIIэндотелиальные клетки, внеклеточный матрикс клеток нервного гребняТри коллагеновых домена, связанные в виде тандема двумя неколлагеновыми доменами. Фибрилл нет.
IXподразделения коллагена типа II хрящаСодержит три коллагеновых и четыре неколлагеновых домена и прикрепляет гликозаминогликаны. Функция не известна. Цепи короткие
Xгипертрофированный хрящ (зона роста)Короткие цепи.Функция в минераллизации коллагенов
XIхрящТри цепи. Функции не известны.
XIIхрящФункции не известны.
XIIIхрящ, кость, эпидермис, скелетная мускулатураФункции не известны.

Посттрансляционные модификации коллагена зависят от органа, ткани и возраста. Типы I-IV: Gly-X-Y часто Gly-Pro-Hyp (Hyp-оксипролин, только в коллагене и эластине – котрансляционная модификация).Pro перед Gly – гидроксилирование (4С) пролилгидроксилазой.

Лизингидроксилаза гидроксилирует -С Lis перед Gly =оксилизин -является точкой гликозилирования +галактоза +фруктоза =тропоколлаген (фибробласты) -3000А d=15А –тройная спираль полипептидов, идущих в одном направлении.

Gly позволяет трем цепям сблизиться – образ H-связи

проколлаген (140 кДа).

Протеогликаны

Протеогликаны – особый тип гликопротеинов у которых масса углеводных остатков значительно превосходит массу белка и углеводы представлены линеными цепями повторяющихся дисахаридов. Обычно один из сахаров дисахарида имеет аминогруппу, поэтому повторяющуюся единицу называют гликозаминогликаном.

Повторяющиеся единицы наиболее обычных гликозаминогликанов (ГАГ) в протеогликанах матрикса.

ГАГПовторяющаяся дисахаридная единицараспространение
гиалуроновая кислотагиалуроновая кислота-N-ацетилглюкозаминсоединительные ткани, кость, стекловидное тело.
хондроитинсульфатглюкуроновая кислота-N-ацетилглюкозаминсульфатхрящ, роговица, артерии
дерматансульфат[глюкуроновая или идуроновая кислота] -N-ацетилгалактозаминсульфаткожа, сердце, кровеносные сосуды
кератансульфатГалактоза-N-ацетилглюкозаминосульфатхрящ, роговица
гепарансульфат[глюкуроновая или идуроновая кислота] -N-ацетилгалактозаминсульфатлегкое, артерии, клеточные поверхности

Синдекан – белок М=33000 Да, несущий хондроитинсульфатные и гепарансульфатные гликозаминогликаны. Обнаружен в клеточной мембране и особенно выражен на базальной поверхности эпителиальных клеток в местах их контакта с азальной пластинкой.

Заякоренныйв клеточной мембране, синдекан может прикрепляться к фибронектину и к коллагену разных типов. При ингибировании синтеза синдекана в эпителиальных клетках, то клетки утрачивают адгезивность к базальной пластинке и преобретают вид мезенхимных клеток.

Если же синдекан трансформировать в фибробласты, то они конденсируются в плотные агрегаты. Синдекан синтезируется в мезенхимных клетках почки, зуба, зачатка конечности при развитии организма, когда происходит индукция конденсации клеток. Одни и те же гликозаминогликаны в разных тканях могут выполнять различные функции.

Гепарансульфатные гликозаминогликаны, например, являются универсальными компонентами базальной мембраны, но в нервной системе они стимулируют пролиферацию шванновских клеток.

Аксоны ганглиев спинных корешков на некоторых белках клеточной поверхности содержат гепарансульфат; удаление этого протеогликана ингибирует пролиферацию окружающих шванновских клеток. В развивающейся почке конечности гепарансульфат (ноне хондроитинсульфат) способствует индукции хрящевого фенотипа и росту хрящевых узелков.

Образование и строение гликозаминогликанов.

микрофотография гиалуронидата в водном растворе, демонстрирующая разветвленную фибриллярную сеть

Эластин

Эластин формирует стенки эластичных тканей (артерии, легкие, связки) Предшественник – тропоэластин (у фибробластов ~760 аа) | ? -Gly, Ala, ? – гидрофобные белки Val | гидрофильные участки обогащены Lis | при созревании тропоэластина Lis?аль-лизин лизиноксидаза-Cu2+? 4лизина агрегируют –десмозин –объединение 4цепей | сшивки делают эластин нер-римым белком, участки с конформ. неупорядочен. белка способны растягиваться | инактивация лизиноксидазы: дефицит-Cu2+, блок. пиридоксаля в акт. центреф-та –утрата эластичности-разрыв аорты.

Фибронектин

Гликопротеиновый димер М=460 кДа, синтезируемый фибробластами, хондроцитами, эндотелиальными клетками, макрофагами и некоторыми эпителиальными клетками, например, гипатоцитами и амниоцитами. Фибронектин служит общей адгезивной молекулой, связывая клетки с различными субстратами (коллаген, протеогликаны).

Фибронектин участвует в миграции клеток при развитии.

Тетрапептид RGDS располагающийся на расстоянии 3/4 длины от N-конца фибронектина является сайтом связывания клеток с субстратом. Имеется так же “высокоафинный сайт” узнаваемый некоторыми клетками располагающийся в 300 аа от N-конца.

Оба сайта необходимы для адгезии фибробластов к внеклеточноми матриксу.

Энтактин

Молекулы клеточной адгезии cell molecules,CAM – обеспеч кальций-независ межкл адгезию | стр-ра схожа с иммуноглобулинами-сод сходные домены | N-CAM нейрональные САМ: L1, нейроглиан, TAG-1, F11, нейрональная САМ, apCAM, фасциклинII, MAG, фасциклинIII – гомофильное связывание м-у N-САМ соседних кл обеспеч связывание кл; 20 родственных мол-л образ при альтернативном сплайсинге | I-CAM – класс белков, осущ межкл адгезию путем гетерофильного связывания с др белками пов-ти кл | интегрины – семейство молекул клеточной адгезии обеспечивающих клеточные контакты с внеклеточным матриксом регулируя клеточную подвижность, полярность, рост и выживание. Присоединение лигандов приводит к кластеризации интегринов, присеодинении актиновых филаментов и сигнальных белков к цитоплазматическим доменам интегринов – образуются комплексы клеточной адгезии.

Интегрины – рецепторы клеток к фибронектину и ламинину

Механизм взаимодействия мембраны клетки с межклеточным матриксом и цитоскелетом через трансмембранные интегриновые рецепторы. Интегрины состоят из α- и β-субъединицы. Специфичность связывания интегрина зависит от комбинаций субъединиц и внеклеточного окружения. Имеется 11 α-субъединиц и 4 β-субъединиц фибронектина.

Источник: https://cellbiol.ru/book/kletka/matriks

Лекция 3. Строение П.А.К

Микрофибриллы функции
Подробности Обновлено 11.10.2012 23:43 8805

ПАК – это субмембранная система клетки, в которой можно выделить: наружную мембрану или плазмалемму, внутреннею мембрану или гликокаликс, субмембранный опорно-сократительный аппарат.

ПЛАЗМАЛЕММА

занимает центральную часть ПАКа, построена по типичной жидкостно мозаичной модели.

ГЛИКОКАЛИКС

В основном включает в себя углеводный компонент: полисахариды, олигосахариды, гликопротеины, гликолипиды, а также наружные домены интегральных и полуинтегральных и периферических белков.

Гликокаликс выполняет маркерную функцию, функцию индивидуализации, а также способен участвовать в образование клеточных контактов, кроме того, как производное гликокаликса формируется клеточная стенка у растений, а также белки соединительной ткани, например, коллаген и эластин.

Гликокаликс может выполнять ферментативные функции, примером является фермент гидролаза, встроенная в гликокаликс, которая участвует в процессах пристеночного пищеварения.

СОСА

СОСА включает в себя:

  1. периферическую геалоплазму

  2. белки опорно-сократительной системы

периферическая гиалоплазма отличается от основной определенной концентрацией ферментативных комплексов.

Здесь располагаются белки и ферменты, которые способствуют транспорту через мембрану, здесь также локализована фермент аденилатциклаза, которая участвует в работе рецепторных систем вторичных посредников, здесь локализованы ферменты гликолиза.

Кроме того, в периферической гиалоплазме находятся секреторные гранулы, которые способны выводится из клетки после поступления из клетки сигнала.

к белкам опорно-сократительной системы относятся:

  1. тонкие фибриллы

  2. микрофибриллы

  3. скелетные фибриллы

  4. микротрубочки

 Тонкие фибриллы

Первичная структура белков неизвестна, функции неизвестны. Однако выяснено, что тонкие филоменты способны делить клетку на функциональные отсеки или компартменты.

К тонким фибриллам могут прикрепляться ферментативные комплексы, различные органоиды (рибосомы, митохондрии)

Микрофибриллы

Микрофибриллы состоят из белка актина и имеют диаметр примерно 5-7 нм. В клетке актин может существовать в двух вариантах: глобулярный актин или G-актин, фибриллярный или F-актин. При определенных условиях G-актин может полимеризоваться, и приобретать вид двойной спирали.

F-актин нестабилен и его структура стабилизируется другим белком тропомиоезином (это фибриллярный белок, который укладывается на структуру α-спирали и стабилизирует ее. Актиновые фибриллы способны не только к сборке, но и к разборке с разных концов молекул. Сборка и разборка контролируется определенными белками, которые называются кэп-белками.

Актиновые фибриллы могут сшиваться и взаимодействовать между собой при помощи определенных белков. Сшивание молекул может происходит по середине или концами актиновых фибрилл, в результате образуется пучок микрофибрилл, который в зависимости от количества сшивающих белков может быть рыхлым или плотным.

Кроме того к актиновым фибриллам могут якорные белки, при помощи которых фибриллы взаимодействуют с белками плазмолеммы, частично ограничивая их подвижность. в клетке актиновые фибриллы взаимодействуют с белком миозином. Причем выделяется одноголовочный и двуголовочный миозин. Одноголовочный встречается редко , в основном в кардиомиоцитах.

Двуголовочный характерен для всех остальных клеток.

Головки обладают АТФ-азной активностью, это значит, что при расщеплении молекул АТФ головки могут менять свою конформацию. Расщепление молекул АТФ проходит в несколько этапов, причем конформационные изменения головки способны вызывать движения в шарнирной части, если молекула миозина прикреплена головкой к молекуле актина, то движение головки вызывает движение молекулы миозина по актину.

Головка миозина содержит в себе центр связывающий АТФ, а также несколько центров для взаимодействия с актиновыми фибриллами. Находясь в связанном с АТФ состоянии головка миозина не обладает сродством к F-актину. Гидролиз АТФ приводит к тому, что в АТФ-азном центре оказывается комплекс АДФ+Fн.

Образование этого комплекса так изменяет конформацию головки, что она способна связаться с фибриллярным актином. Эта связь приводит к дальнейшему изменению конформации головки, в результате чего АДФ и неорганический фосфат уходят из АТФ-азного центра.

В этот момент наблюдается смещение головки миозина относительно ее стержня, и головка продвигается по F-актину.

В норме в клетки в состав актомиозиновой системы входят не отдельные молекулы миозина, а их функциональные объединения, которые получили название биполярные миозиновые филаменты. В этом случае молекула миозина своими головками прикреплена к разным нитям фибриллярного актина, а хвосты миозина сцеплены.

Особенно сильно АМС развита в клетках поперечноисчерченой мускулатуры. Единицей строения клетки скелетной мускулатуры является сакромер, который ограничен белковыми полосками.

АМС участвует в образование на клетки временных и постоянных выростов. К временным выростам относятся псевдоподии или ложноножки, которые характерны для защитных клеток организма фагоцитов. К постоянным относятся микроворсинки, которые возникают в тонком кишечнике.

Актиновые фибриллы образуют стресс-фибриллы, которые способны удерживать форму клетки при меняющимся астматическом давлении. При делении клеток АМС участвует в формировании пояска деления. Поясок деления необходим для деления цитоплазмы.

Патологии

Обнаружены химические вещества, которые способны влиять на полимеризацию микрофибрилл, например, метаболиты некоторых грибов – цитохалазины способны присоединяться к молекулам G-актина.

Такой комплекс присоединяется к концу микрофибриллы и препятствует ее полимеризации, что приводит к разрушению микрофибриллы. Токсин бледной поганки фаллоидин взаимодействует сразу с F-актином вызывая его суперстабилизацию.

В этом случае F-актин теряет способность к внутриклеточным перестройкам.

Встречаются наследственные патологии, которые обусловлены дефектами актин-связывающих белков, к такой патологии относятся один из видов миодистрофии – миодистрофия Дюшена.

Причиной является патология гена локализованного в Х-хромосоме, поэтому данное заболевание проявляется в основном у мальчиков.

Это мышечная слабость, причем к 8-13 годам они теряют способность ходить, погибают от остановки дыхания.

Скелетные фибриллы

Является универсальным элементом СОСА и представляет собой белковые нити диаметром около 10нм. Характеризуются повышенной устойчивостью к действию химических и физических факторов, поэтому основной функцией является структурная и опорная. Участвуют в формировании цитоскелета клетки, способны поддерживать определенные части клетки, например, длинные отростки нейрона.

В большом количестве встречаются в зоне контактов между клетками. Скелетные фибриллы представляют собой белки различной первичной структуры, но одинаковой третичной и четвертичной. На третичном уровне организации белок скелетные фибриллы представляет собой гомотетромер.

Скелетные фибриллы образуются за счет взаимодействия нескольких гомотетромеров между собой по принципу кирпичной кладки.

Такая структура в длину может расти до бесконечности (в зависимости от размеров клетки), а в ширину не более чем до 8 протофибрилл. Примером белков скелетных фибрилл является белки кератины, которые особенно в большом количестве встречаются в наружных слоях эпидермиса и производных эпидермиса.

Увеличение скелетных фибрилл в клетки приводит к нарушению клеточных функций и, следовательно, к различным патологиям, например, в сердечной мышцы к различным кардиомиодистрофиям, увеличение фибрилл в нейронах головного мозга приводит к различным формам старческого слабоумия.

Увеличение скелетных фибрилл может происходить под действием различных химических факторов, например, алкоголя. Увеличение скелетных фибрилл в клетках печени приводит к циррозу печени у алкоголиков. Увеличение скелетных фибрилл в нейронах приводит к деградации личности.

Первичная структура скелетных фибрилл в клетках различных тканей различна, поэтому скелетные фибриллы можно использовать для диагностики опухолей и на основании диагностики делать вывод является ли данная опухоль первичной, либо это метастаза.

Микротрубочки

Это полые белковые структуры диаметром 22-25нм и шириной примерно 6нм.

Микротрубочки состоят из белков тубулинов. Как правило, с микротрубочками связаны так называемые ассоциативные белки или МАР белки.

В клетке встречаются 3 вида тубулинов α, β, γ, причем основная масса примерно 99% приходится на α и β тубулин. Γ-тубулин в составе микротрубочек не встречается, он располагается в клеточном центре и образует ЦОМТ. Считается, что γ-тубулин необходим для начала сборки микротрубочек.

Тубулины являются ГТФ-связывающими белками, поэтому в присутствии ГТФ и ионов магния α и β тубулины активируются и способны объединятся в стабильные гетеродимеры. Затем в ЦОМТах при наличии ГТФ и магния начинается сборка гетеродимеров, которые реагируют между собой с образованием протофибрилл.

Формируется так называемый тубулиновый коврик, который в длину может расти до бесконечности, а в ширину не более чем до 13 протофибрилл. После этого края коврика слипаются, и он превращается в полую трубочку. В микротрубочке выделяют + и – концы, на + конце в основном идет полимеризация микротрубочек, на –конце в основном деполимеризация.

Этот процесс (сборки и разборки) регулируется специальными белками и в норме в клетки процесс сборки преобладает над процессом разборки. Сборка и разборка микротрубочек зависит от концентрации различных веществ, например, ионов кальция. При избыточной концентрации кальция в клетки процесс деполимеризации микротрубочек активируется.

В настоящее время считают, что количество кальция в клетке является основным механизмом, определяющим процессы перестройки микротрубочковых систем. При действии алкоголя и растительного алкалоида колхицина микротрубочки разрушаются.

Основными функциями микротрубочек является структурная и опорная функции. Существуют структуры, в которых цитоскелет образуется за счет микротрубочек, например, тромбоциты.

Кроме того микротрубочки объединяются с белками МАР и могут участвовать в выполнении многих важных функций в клетке.

МАР-белки способны регулировать сборку и разборку микротрубочек, в частности в соединении с некоторыми МАР-белками микротрубочки приобретают устойчивость к действию ионов кальция и низких температур.

Важнейшими среди МАР-белков являются белки транслокаторы, которые вместе с микротрубочками образуют тубулин транслокаторную систему клетки. Транслокаторы по строению сходны с миозином. В них выделяют стержень и головку, причем головка обладает АТФ-азной активностью, следовательно, при изменении конформации транслокатор способен перемещаться по микротрубочке.

Выделяют 3 группы транслокаторов:

  1. кинезины

  2. динеины

  3. динамины

кинезины способны перемещаться по микротрубочке только от – к + концу, поэтому они обеспечивают транспорт веществ от центра клеток к ПАКу, это так называемый антреградный транспорт. В данном случае транслокатор движется по микротрубочке за счет конформационные изменений головки, а к стержню прикреплен немембранный пузырек с упакованным веществом.

С помощью данного вида транспорта транспортируются медиаторы в нейроны, а также пигменты в пигментных клетках

Динеины участвуют в формировании тубулин-динеиновой системы, которая осуществляет ретроградный транспорт. Помимо этого динеины участвую в образовании локомоторных структур клеток: ресничек и жгутиков.

Динамины обладают ГТФ-азной активностью, обеспечивают ретроградный транспорт. Функции динаминов изучены плохо.

Важнейшей функцией тубулин-транслокаторной системы является формирование двигательных систем в клетке, которые у всех эукориот построены по единой схеме.

Существуют наследственные патологии, связанные с нарушением структуры тубулина. Они практически не совместимы с жизнью, однако существует патологии тубулин-денеиновой системы, которые касаются непосредственно жгутиков и ресничек.

При этом нарушается структура ресничного эпителия, выстилающего носоглотку, дыхательные пути и полость среднего уха, что приводит к хроническим бронхитам и отитам мужчины с синдромом неподвижных ресничек, как правило, стерильны.

Все компоненты СОСА характеризуются структурным единством, которое проявляется в том случае, что фибриллярные белки могут взаимодействовать друг с другом.

Например, микрофибриллы могут образовывать пучки, которые могут взаимодействовать с микротрубочками и скелетными фибриллами.

Все компоненты СОСА способны взаимодействовать с интегральными белками плазмолеммы, а плазмолемма структурно связана с гликокаликсом, поэтому для ПАКа характерно структурное единство.

Источник: http://biobox.spb.ru/lektsii/stroenie-i-funktsii-kletki/97-2-stroenie-i-funktsii-kletki.html

Поверхностный аппарат клетки: строение и функции

Микрофибриллы функции

Поверхностный аппарат клетки представляет собой универсальную субсистему. Им определяется граница между внешней средой и цитоплазмой. ПАК обеспечивает регуляцию их взаимодействия. Рассмотрим далее особенности структурно-функциональной организации поверхностного аппарата клетки.

Компоненты

Выделяют следующие составляющие поверхностного аппарата клеток эукариот: плазматическую мембрану, надмембранный и субмемранный комплексы. Первая представлена в виде сферически замкнутого элемента.

Плазмолемма считается основой поверхностного клеточного аппарата. Надмембранный комплекс (его именуют также гликокаликсом) – это наружный элемент, расположенный над плазматической мембраной. В его состав входят различные компонеты.

В частности, к ним относятся:

  1. Углеводные части гликопротеидов и гликолипидов.
  2. Мембранные периферические белки.
  3. Специфические углеводы.
  4. Полуинтегральные и интегральные белки.

Субмембранный комплекс расположен под плазмолеммой. В его составе выделяют опорно-сократительную систему и периферическую гиалоплазму.

Элементы субмембранного комплекса

Рассматривая строение поверхностного аппарата клетки, следует отдельно остановиться на периферической гиалоплазме. Она является специализированной цитоплазматической частью и располагается над плазмолеммой.

Периферическая гиалоплазма представлена в виде жидкого высоко дифференцированного гетерогенного вещества. В нем содержатся разнообразные высоко- и низкомолекулярные элементы в растворе. Фактически она представляет собой микросреду, в которой протекают специфические и общие метаболические процессы.

Периферическая гиалоплазма обеспечивает выполнение множества функций поверхностного аппарата.

Опорно-сократительная система

Она располагается в периферической гиалоплазме. В опорно-сократительной системе выделяют:

  1. Микрофибриллы.
  2. Скелетные фибриллы (промежуточные филамента).
  3. Микротрубочки.

Микрофибриллы представляют собой нитевидные структуры. Скелетные фибриллы формируются вследствие полимеризации ряда белковых молекул. Их количество и длина регулируется специальными механизмами. При их изменении возникают аномалии клеточных функций. Наиболее удалены от плазмалеммы микротрубочки. Их стенки образованы белками тубулинами.

Строение и функции поверхностного аппарата клетки

Обмен веществ осуществляется за счет наличия транспортных механизмов. Строение поверхностного аппарата клетки обеспечивает возможность осуществлять перемещение соединений несколькими способами. В частности, осуществляются следующие виды транспорта:

  1. Простая диффузия.
  2. Пассивный транспорт.
  3. Активное перемещение.
  4. Цитоз (обмен в мембранной упаковке).

Кроме транспортной, выявлены такие функции поверхностного аппарата клетки, как:

  1. Барьерная (разграничительная).
  2. Рецепторная.
  3. Опознавательная.
  4. Функция движения клетки с помощью образования фило-, псевдо- и ламеллоподий.

Свободное перемещение

Простая диффузия через поверхностный аппарат клетки осуществляется исключительно при наличии по обеим сторонам мембраны электрического градиента.

Его размер определяет скорость и направление перемещения. Билипидный слой может пропускать любые молекулы гидрофобного типа. Однако большая часть биологически активных элементов гидрофильны.

Соответственно, их свободное перемещение затруднено.

Этот вид перемещения соединения называют также облегченной диффузией. Она также осуществляется через поверхностный аппарат клетки при наличии градиента и без расхода АТФ. Пассивный транспорт идет быстрее, чем свободный. В процессе увеличения разности концентраций в градиенте наступает момент, в который скорость перемещения становится постоянной.

Переносчики

Транспорт через поверхностный аппарат клетки обеспечивают специальные молекулы. С помощью этих переносчиков по градиенту концентрации проходят крупные молекулы гидрофильного типа (аминокислоты, в частности).

Поверхностный аппарат клетки эукариот включает в себя пассивных переносчиков для разнообразных ионов: К+, Na+, Са+, Cl-, НСО3-. Эти специальные молекулы отличаются высокой избирательностью относительно транспортируемых элементов.

Кроме этого, важным их свойством является большая скорость перемещения. Она может достигать 104 и более молекул в секунду.

Активный транспорт

Он характеризуется перемещением элементов против градиента. Молекулы транспортируются из области с низкой концентрацией в участки с более высокой. Такое перемещение предполагает определенные затраты АТФ.

Для осуществления активного транспорта в строение поверхностного аппарата животной клетки включены специфические переносчики. Они получили название “помп” или “насосов”. Многие из этих переносчиков отличаются АТФ-азной активностью.

Это означает, что они способны расщеплять аденозинтрифосфат и извлекать энергию для своей деятельности. Активный транспорт обеспечивает создание градиентов ионов.

Цитоз

Этот метод используется для перемещения частиц разных веществ либо крупных молекул. В процессе цитоза транспортируемый элемент окружается мембранным пузырьком.

Если перемещение осуществляется в клетку, то его именуют эндоцитозом. Соответственно, обратное направление называется экзоцитозом. В некоторых клетках элементы проходят сквозь.

Такой вид транспорта называется трансцитозом или диациозом.

Плазмолемма

Структура поверхностного аппарата клетки включает в себя плазматическую мембрану, образованную преимущественно липидами и белками в соотношении приблизительно 1:1. Первая “бутербродная модель” этого элемента была предложена в 1935 г.

В соответствии с теорией, основу плазмолеммы формируют липидные молекулы, уложенные в два слоя (билипидный слой). Они обращены хвостами (гидрофобными участками) друг к другу, а наружу и внутрь – гидрофильными головками. Эти поверхности билипидного слоя покрывают белковые молекулы.

Данная модель была подтверждена в 50-х годах пошлого столетия ультраструктурными исследованиями, проведенными с использованием электронного микроскопа. Было , в частности, установлено, что поверхностный аппарат животной клетки содержит трехслойную мембрану. Ее толщина составляет 7.5-11 нм.

В ней присутствует средний светлый и два темных периферических слоя. Первый соответствует гидрофобной области липидных молекул. Темные участки, в свою очередь, представляют собой сплошные поверхностные слои белка и гидрофильные головки.

Другие теории

Разнообразные электронно-микроскопические исследования, проведенные в конце 50-х – начале 60-х гг. указывали на универсальность трехслойной организации мембран. Это нашло отражение в теории Дж. Робертсона. Между тем, к концу 60-х гг. накопилось довольно много фактов, которые не были объяснены с точки зрения существовавшей “бутербродной модели”.

Это дало толчок к разработке новых схем, в числе которых были модели, базирующиеся на наличии гидрофобно-гидрофильных связях белковых и липидных молекул. Среди одной из них была теория “липопротеинового коврика”. В соответствии с ней, в составе мембраны присутствуют белки двух видов: интегральные и периферические.

Последние связываются электростатическими взаимодействиями с полярными головками на липидных молекулах. Однако при этом они никогда не формируют сплошного слоя. Ключевая роль в формировании мембраны принадлежит глобулярным белкам. Они погружаются в нее частично и именуются полуинтегральными. Перемещение этих белков осуществляется в липидной жидкой фазе.

За счет этого обеспечивается лабильность и динамичность всей мембранной системы. В настоящее время эта модель считается наиболее распространенной.

Липиды

Ключевые физико-химические характеристики мембраны обеспечиваются слоем, представленным элементами – фосфолипидами, состоящими из неполярного (гидрофобного) хвоста и полярной (гидрофильной) головки. Наиболее распространенными из них считаются фосфоглицериды и сфинголипиды.

Последние сосредотачиваются главным образом в наружном монослое. Они имеют связь с олигосахаридными цепями. За счет того, что звенья выступают за пределы наружной части плазмолеммы, она приобретает асимметричную форму. Гликолипиды выполняют важную роль при осуществлении рецепторной функции поверхностного аппарата.

В составе большинства мембран также находится холестерол (холестерин) – стероидный липид. Его количество различно, что, в значительной степени определяет жидкостность мембраны. Чем больше будет холестерола, тем она выше. Уровень жидкостности также зависит от соотношения ненасыщенных и насыщенных остатков от жирных кислот.

Чем их больше, тем она выше. Жидкостность влияет на активность ферментов в мембране.

Липиды определяют главным образом барьерные свойства. Белки, в отличие от них, способствуют выполнению ключевых функций клетки. В частности, речь о регулируемом транспорте соединений, регуляции метаболизма, рецепции и так далее. Белковые молекулы распределяются в липидном бислое мозаично. Они могут перемещаться в толще.

Это движение контролируется, по всей видимости, самой клеткой. В механизме перемещения задействованы микрофиламенты. Они прикрепляются к отдельным интегральным белкам. Мембранные элементы различаются в зависимости от своего расположения по отношению к билипидному слою. Белки, таким образом, могут быть периферическими и интегральными.

Первые локализуются вне слоя. Они имеют непрочную связь с мембранной поверхностью. Интегральные белки полностью в нее погружены. Они имеют прочную связь с липидами и не выделяются из мембраны без повреждения билипидного слоя. Белки, которые пронизывают ее насквозь, именуются трансмембранными.

Взаимодействие между белковыми молекулами и липидами разной природы обеспечивает устойчивость плазмалеммы.

Гликокаликс

Липопротеины имеют боковые цепи. Олигосахаридные молекулы могут связываться с липидами и образовывать гликолипиды. Их углеводные части совместно с аналогичными элементами гликопротеинов придают клеточной поверхности отрицательный заряд и формируют основу гликокаликса.

Он представлен рыхлым слоем с электронной умеренной плотностью. Гликокаликс покрывает наружную часть плазмолеммы. Его углеводные участки способствуют распознаванию соседних клеток и вещества между ними, а также обеспечивает адгезивные связи с ними.

В гликокаликсе присутствуют также рецепторы гормонов и гитосовместимости, ферменты.

Дополнительно

Мембранные рецепторы представлены преимущественно гликопротеинами. Они обладают способностью устанавливать высокоспецифические связи с лигандами. Рецепторы, присутствующие в мембране, кроме этого, могут регулировать движение некоторых молекул внутрь клетки, проницаемость плазмалеммы.

Они способны превращать сигналы внешней среды во внутренние, связывать элементы межклеточного матрикса и цитоскелет. Некоторые исследователи считают, что в состав гликокаликса также включаются полуинтегральные белковые молекулы.

Их функциональные участки располагаются в надмембранной области поверхностного клеточного аппарата.

Источник: https://FB.ru/article/270591/poverhnostnyiy-apparat-kletki-stroenie-i-funktsii

Характеристика фибробластов, функции, гистология, культура / биология

Микрофибриллы функции

фибробласты они представляют собой гетерогенную группу клеток, также называемых клетками фибробластов. Эти клеточные субпопуляции включают «классические фибробласты» и другие специализированные фибробласты, такие как миофибробласты, липофибробласты, сократительные интерстициальные клетки (CIC) и перициты..

Классические фибробласты являются основными клетками, которые являются частью структуры соединительной ткани тела, но также отвечают за поддержание ткани.

Их морфология будет зависеть от того, где они расположены, и они в основном отвечают за синтез волокон и предшественника коллагена, а также за поддержание внеклеточного матрикса тканей.

В основном это клетки, которые формируют опорную структуру органов у живых существ (животных и людей). Синтезируя волокна, коллаген, мукополисахариды (гликозаминогликаны) и гликопротеины (фибронектин), они играют фундаментальную роль в восстановлении тканей, являясь главными действующими лицами в процессах заживления..

Во время заживления ран фибробласты мигрируют в место повреждения, где они размножаются, чтобы восстановить коллаген.

индекс

  • 1 Общая характеристика
    • 1.1 Фибробласты
    • 1.2 Фиброциты
  • 2 функции
    • 2.1 Обслуживание и ремоделирование соединительной ткани
    • 2.2 Взаимодействие с другими клетками и участие в иммунном ответе
    • 2.3 Другие функции
  • 3 Гистология
  • 4 Выращивание
  • 5 Заболевания, связанные с фибробластами
    • 5.1 Венозные язвы
    • 5.2 Склеродермия
    • 5.3 Ревматоидный артрит
  • 6 Ссылки

Общие характеристики

Структура фибробластов варьируется в зависимости от состояния, в котором находится клетка, кроме того, что эти клетки будут различаться в зависимости от их функции и места, где они расположены..

Фибробласты характеризуются двумя состояниями; один активный и один неактивный. Поэтому в активном состоянии они называются фибробластами, а в неактивных фиброцитах.

Фибробласты и фиброциты также известны как молодые и зрелые клетки соответственно. Тем не менее, они обычно называются фибробластами нечетко, чтобы относиться к любому из двух состояний.

фибробласты

Активная клетка (фибробласт), как следует из ее названия, обладает высокой секреторной активностью.

Это большие ячейки (они имеют длину от 50 до 100 микрон в длину и 30 в ширину), плоские (толщиной 3 микрона) и в форме веретена (веретенообразные, широкие в центре и тонкие по концам).

Кроме того, они представляют множество нерегулярных цитоплазматических процессов, которые могут быть короткими и широкими или удлиненными, тонкими и сильно разветвленными. Эти ветви служат для поддержания отношений с другими фибробластами посредством связей или простых физических контактов..

Они также связаны с остальными клетками, которые окружают его в соединительной ткани, среди них: мышечные клетки, нейроны, эндотелиальные клетки, лейкоциты и другие..

Связь происходит через прямое физическое трение, используя внеклеточный матрикс в качестве посредника или через секрецию веществ.

С другой стороны, ядро ​​фибробластов прозрачное, плоское и овальное. У этого также есть одно или два видных ядра, которые исчезают в фиброците.

Эти клетки обладают группой органелл, характерных для высокой синтетической и секреторной активности: обильный грубый эндоплазматический ретикулум, хорошо развитый комплекс Гольджи, секреторные везикулы, богатые тропоколлагеном, рибосомами и митохондриями..

Другой особенностью, которая выделяется в этих клетках, является наличие сложного цитоскелета. Он состоит из системы микротрубочек и микрофиламентов, образованных в основном за счет экспрессии актина F, β и γ, а также актинина α.

Эти элементы сгруппированы на периферии клеток, прилегающих к миозину.

Эта структура типична для многофункциональной ячейки. Он также дает возможность двигаться со скоростью 1 мкм / мин, накапливаясь на концах раны для восстановления тканей и образования рубцов.

фиброциты

Фиброциты представляют собой более мелкие клетки, с веретенообразной формой, со скудной цитоплазмой, с небольшим количеством органелл и меньшим количеством цитоплазматических процессов. Его ядро ​​темное, удлиненное и меньше.

Хотя фиброцит находится в покое (несекреторная) форма и обычно не делится часто, он может вступать в митоз и повторно синтезировать волокна, если происходит повреждение соединительной ткани.

функции

В прошлом считалось, что функция фибробластов была очень простой, поскольку она была внесена в каталог только в качестве поддерживающей ткани для других типов клеток. Но теперь известно, что фибробласты являются очень динамичными клетками и их функции сложны.

Специфическая функция каждого фибробласта, а также его морфология будут зависеть от его местоположения в организме, линии, к которой они принадлежат, и воспринимаемых стимулов..

Фибробласты, даже находясь в одном и том же месте, могут выполнять различные функции в соответствии со стимулом, который они получают от окружающих их клеток..

Поддержание и ремоделирование соединительной ткани

Его основная функция связана с поддержанием соединительной ткани, которая образована волокнами (коллагеновые, ретикулярные и эластичные) и внеклеточным матриксом..

Фибробласты поддерживают внеклеточный матрикс тканей, синтезируя определенные соединения, которые его составляют, в состоянии предшественников, а также некоторые волокна. Но они не только синтезируют, но и способны фагоцитировать некоторые из этих компонентов в процессах ремоделирования тканей..

Среди соединений, которые составляют внеклеточный матрикс: волокнистые белки и аморфное основное вещество, состоящее в основном из гиалуроновой кислоты и интерстициальной плазмы..

Процесс синтеза и ремоделирования внеклеточного матрикса, осуществляемый фибробластами, осуществляется путем производства широкого спектра ферментов, принадлежащих к семейству металлопротеиназ..

Этими ферментами являются интерстициальная коллагеназа, желатиназа А, протеогликаназа, гликозаминогликаназа и тканевые ингибиторы металлопротеиназы..

Эти ферменты участвуют в синтезе различных веществ, таких как коллагеназы I и III типа, эластичные волокна, фибронектин, протеогликаны, гликопротеины, белки и протеазы..

Взаимодействие с другими клетками и участие в иммунном ответе

Другой функцией, которая выделяется в фибробластах, является их способность взаимодействовать с локальными клетками и вмешиваться на ранних стадиях иммунного ответа, поскольку они способны инициировать процесс воспаления в присутствии патогенных микроорганизмов..

В этом смысле они провоцируют синтез хемокинов посредством представления рецепторов на их поверхности, а также других химических медиаторов, таких как интерлейкины, нейропептиды и различные факторы роста..

Иногда они могут участвовать в качестве антигенпрезентирующих клеток в Т-клетках, хотя эта функция встречается не так часто.

Другие функции

С другой стороны, фибробласты обеспечивают способность соединительной ткани прилипать к окружающим тканям..

Они также представляют сократимость и подвижность, используемые в структурной организации соединительной ткани, прежде всего во время эмбриогенеза.

Кроме того, фибробласты будут выполнять свои функции в зависимости от места, где они находятся, и характеристик каждой клеточной линии. Например, фибробласты десны образуют мягкую соединительную ткань, которая окружает альвеолярную кость (десна).

Между тем, фибробласты периодонтальной связки окружают корневую часть зуба, производя и поддерживая имплантацию соединительной ткани, которая обеспечивает стабильную фиксацию этого внутри альвеолы..

Точно так же фибробласты кожи очень разнообразны, и одной из их функций является поддержание гладкости и шелковистости кожи за счет синтеза коллагена, эластина или протеогликанов..

С возрастом функция этих клеток уменьшается, и это делает типичные признаки возраста похожими на морщины. Им также приписывают индукцию волосяных фолликулов, потовых желез, среди прочего.

гистология

Фибробласты происходят из примитивных и плюрипотентных мезенхимальных клеток.

В некоторых экстренных случаях организм, посредством процесса, называемого эпителиально-мезенхимальным переходом (EMT), способен образовывать фибробласты из эпителиальных клеток..

Обратный процесс трансформации фибробластов в эпителиальные клетки также возможен посредством процесса мезенхимально-эпителиального перехода (МЕТ).

Следовательно, возможно, что фибробласты могут дифференцироваться в специализированные эпителиальные клетки, такие как адипоциты, хондроциты и другие..

Этот процесс полезен при восстановлении тканей, но также происходит при злокачественных процессах, таких как рост опухоли..

выращивание

Динамизм этой клетки сделал ее привлекательной целью для исследований, и потому что ее манипулирование было относительно легким в пробирке, они были изучены на клеточных культурах в лаборатории.

Эти исследования выявили важные данные, например:

Было обнаружено, что в культурах фибробластов эмбриональной ткани они способны проводить до 50 делений до старения и дегенерации..

Эта характеристика сделала их идеальными клетками для изучения кариотипа человека.

Однако способность к делению значительно снижается в фибробластах из ткани взрослого человека, в которых наблюдается приблизительно 20 делений.

Аналогичным образом, косметическая промышленность в настоящее время использует культивирование фибробластов для получения молекул, которые могут быть введены в кожу, для борьбы с типичными признаками старения..

В этом смысле они предложили восстановительное лечение, которое в настоящее время используется в США. Процедура состоит в заполнении морщин путем непосредственного введения аутологичных (собственных) фибробластов..

Для этого возьмите небольшую порцию ткани, удаленную из задней области ушей того же пациента. Поскольку они сами являются фибробластами, они не вызывают отторжения и, таким образом, самогенерация коллагена, эластина и других веществ реактивируется..

Заболевания, связанные с фибробластами

Неисправность этих клеток связана с некоторыми патологиями. Вот самые важные из них:

Венозные язвы

Течение венозной язвы с низким содержанием коллагена и фибронектина.

В частности, было замечено, что производственная способность коллагена фибробластами в очаге поражения снижается, в то время как выработка фибронектина нормальная..

Считается, что низкая выработка коллагена обусловлена ​​наличием низкого уровня кислорода (гипоксии) в тканях и дефицитом фибронектина, что приводит к большей деградации его в язве.

склеродермия

Это редкое и хроническое аутоиммунное заболевание, которое состоит из скопления диффузной фиброзной ткани.

Также имеются дегенеративные изменения и аномалии, проявляющиеся в коже, стенках мелких артерий, суставах и внутренних органах..

Патологический фиброз, возникающий при этом заболевании, характеризуется неконтролируемой активацией фибробластов, которая вызывает накопление и ремоделирование внеклеточного матрикса, превышенного и постоянного.

Ревматоидный артрит

Это хроническое аутоиммунное заболевание, которое поражает суставы и характеризуется их воспалением, которое вызывает деформацию и сильную боль..

Синовиальные фибробласты, основной клеточный компонент мембраны синовиального сустава, играют важную роль в развитии ревматоидного артрита. При этой патологии число синовиальных фибробластов увеличивается (гиперплазия).

Они также демонстрируют атипичный фенотип, связанный с активацией определенных внутриклеточных сигнальных путей, которые вызывают рост клеток и экспрессию множества провоспалительных веществ..

Все это способствует хемотаксису, накоплению и активации воспалительных клеток, ангиогенезу и ухудшению состояния костей и хрящей..

ссылки

  1. Участники Википедии. Фибробласт. Википедия, Свободная энциклопедия. 9 декабря 2018 года, 10:50 UTC. Доступно по адресу: en.wikipedia.org,
  2. Рамос А., Бесерриль С., Сиснерос Ю., Монтаньо М. Миофибробласт, многофункциональная клетка при патологии легких. Преподобный Инст. Нал. EnF. Респ. Мекс.  2004; 17 (3): 215-231. Доступно по адресу: scielo.org.mx/scielo
  3. Акоста А. Фибробласт: его происхождение, структура, функции и гетерогенность в периодонте. Университет Одонтологика, 2006; 25 (57): 26-33
  4. Шрирам Г., Биглиарди П.Л., Биглиарди-Ци М. Неоднородность фибробластов и ее значение для конструирования органотипических моделей кожи in vitro. Европейский журнал клеточной биологии. 2015; 94: 483-512.
  5. Левый E, Паблос Дж. Синовиальные фибробласты. Семинары испанского фонда ревматологии. 2013; 14 (4): 95-142

Источник: https://ru.thpanorama.com/articles/biologa/fibroblastos-caractersticas-funciones-histologa-cultivo.html

Медицина и здоровье
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: