Миозин и актин это ферменты

Миозин • ru.knowledgr.com

Миозин и актин это ферменты

Миозины включают семью ЗАВИСИМЫХ ОТ ATP моторных белков и известны прежде всего их ролью в сокращении мышц и их участием в широком диапазоне других эукариотических процессов подвижности. Они ответственны за основанную на актине подвижность.

Термин был первоначально использован, чтобы описать группу подобных ATPases, найденных в клетках поперечно-полосатой мышцы и гладкой мускулатуры.

После открытия Поллардом и Korn ферментов с подобной миозину функцией в Acanthamoeba castellanii, большое количество расходящихся генов миозина было обнаружено всюду по эукариотам.

Таким образом, хотя миозин, как первоначально думали, был ограничен мышечными клетками (следовательно, «myo»), нет никакого единственного «миозина», а скорее огромной суперсемьи генов, продукты белка которых разделяют основные свойства закрепления актина, гидролиз ATP (деятельность фермента ATPase), и вызывают трансдукцию. Фактически все эукариотические клетки содержат изоформы миозина. Некоторые изоформы специализировали функции на определенных типах клетки (таких как мышца), в то время как другие изоформы повсеместны. Структура и функция миозина сильно сохранены через разновидности, до такой степени, что миозин мышцы кролика II свяжет с актином от амебы.

Области

Большинство молекул миозина составлено из головы, шеи и области хвоста.

  • область связывает волокнистый актин и использует гидролиз ATP, чтобы произвести силу и «идти» вдоль нити к колючему (+) конец (за исключением миозина VI, который двигает резкое (-) конец).
  • область шеи действует как компоновщик и как рука рычага для преобразования силы, произведенной каталитической моторной областью. Область шеи может также служить связывающим участком для гирлянд миозина, которые являются отличными белками, которые являются частью макромолекулярного комплекса и обычно имеют регулирующие функции.
  • Область хвоста обычно добивается взаимодействия с грузовыми молекулами и/или другими подъединицами миозина. В некоторых случаях область хвоста может играть роль в регулировании моторной деятельности.

Удар власти

Многократный миозин II молекул производит силу в скелетной мышце через механизм удара власти, заправленный энергией, выпущенной от гидролиза ATP. Удар власти происходит при выпуске фосфата от молекулы миозина после гидролиза ATP, в то время как миозин плотно связан с актином.

Эффект этого выпуска – конформационное изменение в молекуле, которая тянет против актина. Выпуск молекулы АВТОМАТИЧЕСКОЙ ОБРАБОТКИ и закрепление новой молекулы ATP выпустят миозин от актина. Гидролиз ATP в пределах миозина заставит его связывать с актином снова, чтобы повторить цикл.

Совместное воздействие бесчисленных ударов власти заставляет мышцу сокращаться.

Номенклатура, развитие и родословная

Большое разнообразие генов миозина, найденных всюду по эукариотическим филюмам, назвали согласно различным схемам, поскольку они были обнаружены. Номенклатура может поэтому быть несколько запутывающей, пытаясь сравнить функции белков миозина в пределах и между организмами.

Миозин скелетной мышцы, самая заметная из суперсемьи миозина из-за ее изобилия в волокнах мышц, был первым, чтобы быть обнаруженным. Этот белок составляет часть sarcomere и формирует макромолекулярные нити, составленные из многократных подъединиц миозина.

Подобные формирующие нить белки миозина были найдены в сердечной мышце, гладкой мускулатуре и клетках немышц. Однако начав в 1970-х, исследователи начали обнаруживать новые гены миозина у простых эукариотов, кодирующих белки, которые действовали как мономеры и были поэтому названными миозинами Класса I.

Эти новые миозины коллективно назвали «нетрадиционными миозинами» и нашли во многих тканях кроме мышцы. Эти новые члены суперсемьи были сгруппированы согласно филогенетическим отношениям, полученным из сравнения последовательностей аминокислот их главных областей с каждым классом, назначаемым Римская цифра (см. филогенетическое дерево).

У нетрадиционных миозинов также есть расходящиеся области хвоста, предлагая уникальные функции. Теперь разнообразное множество миозинов, вероятно, развилось из наследственного (см. картину).

Анализ последовательностей аминокислот различных миозинов показывает большую изменчивость среди областей хвоста, но сильное сохранение главных последовательностей области.

По-видимому это – так миозины, может взаимодействовать, через их хвосты, с большим количеством различных грузов, в то время как цель в каждом случае – чтобы пройти нити актина – остаются тем же самым и поэтому требуют того же самого оборудования в двигателе. Например, геном человека содержит более чем 40 различных генов миозина.

Эти различия в форме также определяют скорость, на которой миозины могут пройти нити актина. Гидролиз ATP и последующий выпуск группы фосфата вызывают «удар власти», в котором «руку рычага» или область «шеи» тяжелой цепи тянут вперед. Так как удар власти всегда перемещает руку рычага тем же самым углом, длина руки рычага определяет смещение груза относительно нити актина.

Более длинная рука рычага заставит груз пересекать большее расстояние даже при том, что рука рычага подвергается тому же самому угловому смещению – как человек с более длинными ногами может двинуться дальше с каждым отдельным шагом.

Скорость двигателя миозина зависит от уровня, по которому она проходит через полный кинетический цикл закрепления ATP с выпуском АВТОМАТИЧЕСКОЙ ОБРАБОТКИ.

Миозин I

Миозин I, повсеместный клеточный белок, функционирует как мономер и функции в транспорте пузырька. Это имеет размер шага 10 нм и было вовлечено как являющийся ответственным за ответ адаптации стереоресниц во внутреннем ухе.

Миозин II

Миозин II (также известный как обычный миозин) является типом миозина, ответственным за производство сокращения мышц в мышечных клетках.

  • Миозин II содержит две тяжелых цепи, каждый приблизительно 2 000 аминокислот в длине, которые составляют области головы и хвоста. Каждая из этих тяжелых цепей содержит область верхней части N-терминала, в то время как хвосты C-терминала берут морфологию намотанной катушки, скрепляя две тяжелых цепи (вообразите двух змей обернутыми друг вокруг друга, такой как в кадуцее). Таким образом у миозина II есть две головы. Промежуточная область шеи – область, создающая угол между головой и хвостом. В гладкой мускулатуре единственный ген (MYH11) кодирует для тяжелого миозина цепей II, но вариантов соединения встык этого генного результата в четырех отличных изоформах.
  • Это также содержит 4 гирлянды, приводящие к 2 на душу, веся 20 (MLC) и 17 (MLC) kDa. Они связывают тяжелые цепи в области «шеи» между головой и хвостом.
  • MLC также известен как регулирующая гирлянда и активно участвует в сокращении мышц.
  • MLC также известен как существенная гирлянда. Его точная функция неясна, но, как полагают, способствует структурной стабильности миозина, головы наряду с MLC. Два варианта MLC (MLC) существуют в результате дополнительного соединения в гене MLC.

В мышечных клетках длинные хвосты намотанной катушки отдельных молекул миозина объединяются, формируя толстые нити sarcomere. Производящие силу главные области придерживаются из стороны толстой нити, готовой идти по смежным основанным на актине тонким нитям в ответ на надлежащие химические сигналы.

Миозин III

Миозин III является плохо понятым членом семьи миозина. Это было изучено в естественных условиях в глазах Дрозофилы, где это, как думают, играет роль в фототрансдукции. Человеческий ген гомолога для миозина III, MYO3A, был раскрыт через проект генома человека и выражен в сетчатке и улитке уха.

Миозин IV

У

миозина IV есть единственный мотив IQ и хвост, который испытывает недостаток в любой последовательности формирования намотанной катушки. У этого есть соответствие, подобное областям хвоста Миозина VII и XV.

Миозин V

Миозин V является нетрадиционным двигателем миозина, который функционален как регулятор освещенности и имеет размер шага 36 нм.

Это перемещает (идет) вдоль нитей актина, едущих к колючему концу (+ конец) нитей.

Миозин V, как думали, был важен в движении пузырька от центра клетки к периферии, но, как показывали, больше походил на динамическую привязь, сдерживающие пузырьки и органоиды в богатой актином периферии клеток.

Миозин VI

Миозин VI является нетрадиционным двигателем миозина, который прежде всего функционален как регулятор освещенности, но также и действует как непоступательный мономер. Это идет по нитям актина, едущим к минус конец нитей. Миозин VI, как думают, транспортирует endocytic пузырьки в клетку.

Миозин VII

Миозин VII является нетрадиционным миозином с двумя областями FERM в области хвоста. Этому намотали очень короткое – намотанная область. Миозин VII требуется для phagocytosis в Dictyostelium discoideum, spermatogenesis в C. elegans и формировании стереоресниц у мышей и данио-рерио.

Миозин VIII

Миозин VIII является определенным для завода миозином, связанным с клеточным делением; определенно, это вовлечено в регулирование потока цитоплазмы между клетками и в локализации пузырьков к phragmoplast.

Миозин IX

Миозин IX является одноголовой, направленной группой минус конец моторных белков. Механизм движения для этого миозина плохо понят.

Миозин X

Миозин X является нетрадиционным двигателем миозина, который функционален как регулятор освещенности. Димеризация миозина X, как думают, антипараллельна. Это поведение не наблюдалось в других миозинах.

В клетках млекопитающих двигатель, как находят, локализует к филоподии. Миозин X прогулок к колючим концам нитей. Некоторое исследование предполагает, что предпочтительно идет на связках актина, а не единственных нитях.

Это – первый двигатель миозина, который, как находят, показал это поведение.

Миозин XI

Миозин XI направляет движение органоидов, таких как plastids и митохондрии в растительных клетках. Это ответственно за направленное на свет движение хлоропластов согласно интенсивности света и формированию stromules соединение различного plastids.

Миозин XIV

Эта группа миозина была найдена в филюме Apicomplexa. Миозины локализуют к плазменным мембранам внутриклеточных паразитов и могут тогда быть вовлечены в процесс вторжения клетки.

Этот миозин также найден в снабженном ресничками протозойном Tetrahymena thermaphila. Известные функции включают: транспортировка phagosomes к ядру и беспокойству отрегулированного устранения развития макроядра во время спряжения.

Миозин XV

Миозин XV необходим для развития структуры ядра актина неподвижных стереоресниц, расположенных во внутреннем ухе. Это, как думают, функционально как мономер.

Гены в людях

Обратите внимание на то, что не все эти гены активны.

  • Класс I: MYO1A, MYO1B, MYO1C, MYO1D, MYO1E, MYO1F, MYO1G,

MYO1H

  • Класс II: MYH1, MYH2, MYH3, MYH4, MYH6, MYH7, MYH7B, MYH8, MYH9, MYH10, MYH11, MYH13, MYH14, MYH15,

MYH16 MYO3B MYO5C MYO6 MYO7B MYO9B MYO10 MYO15A MYO18B

Гирлянды миозина отличны и имеют свои собственные свойства. Их не считают «миозинами», но являются компонентами макромолекулярных комплексов, которые составляют функциональные ферменты миозина.

  • Гирлянда: MYL1, MYL2, MYL3, MYL4, MYL5, MYL6, MYL6B, MYL7, MYL9, MYLIP, MYLK, MYLK2,

MYLL1

Парамиозин

Парамиозин – большой, 93-115kDa мышечный белок, который был описан во многих разнообразных бесхарактерных филюмах. Бесхарактерные толстые нити, как думают, составлены из внутреннего ядра парамиозина, окруженного миозином. Миозин взаимодействует с актином, приводящим к сокращению волокна.

Парамиозин сочтен во многих различных бесхарактерных разновидностях, например, Brachiopoda, Sipunculidea, Nematoda, Annelida, Mollusca, Арахнидах и Insecta.

Парамиозин ответственен за механизм «выгоды», который позволяет длительное сокращение мышц с очень небольшими энергетическими расходами, такими, что моллюск может остаться закрытым для длительных периодов.

Дополнительные материалы для чтения

  • Молекулярная биология клетки. Alberts, Джонсон, Льюис, Рэфф, Робертс и Уолтер. 4-й выпуск. 949-952.

Дополнительные изображения

Image:Querbrückenzyklus 1.png|Phase 1

Image:Querbrückenzyklus 2.png|Phase 2

Image:Querbrückenzyklus 3.png|Phase 3

Image:Querbrückenzyklus 4.png|Phase 4

Внешние ссылки

  • MBInfo – Изоформы миозина
  • MBInfo – Миозин Powerstroke
  • миозина видео движущегося миозина проезжает белок.
  • Домашняя страница миозина
  • Мультипликация движущегося миозина проезжает белок
  • 3D макромолекулярные структуры миозина от НИХ Банк данных (EMDB)

Источник: http://ru.knowledgr.com/00302642/%D0%9C%D0%B8%D0%BE%D0%B7%D0%B8%D0%BD

Теория скольжения филаментов

Миозин и актин это ферменты

Взаимодействие мышечных белков лежит в основе нашего нынешнего понимания сокращения саркомера. Как оно происходит? Это как-то связано со скользящим взаимодействием между актином и миозином.

Основные понятия

Перед тем, как углубиться в физиологию, ознакомимся с основной терминологией.

На электронной микрофотографии тонкого среза мышечных волокон изображена группа нитей.

Рисунок 1. 1 — тонкие нити (I тип, красные нити) — не интенсивная, длительная работа.
2 — толстые нити (II тип, белые нити) — интенсивная и кратковременная работа.

Каждый массив нитей — миофибрилла — имеет форму цилиндра, внутри которого чередуются пучки тонких и толстых нитей.

Внутри волокна нити находятся в строгом порядке, так что области с одинаковой плотностью находятся рядом друг с другом, за счет чего волокно имеет характерную полосатую окраску в поляризованном световом микроскопе. Единица между двумя темными полосами — саркомер.

В продольном разрезе группы миофибрилл имеется полоса низкой плотности, называемая I-полосой. В центре I-полосы имеется заметная плотная линия, называемая Z-диском. Область между двумя линиями Z — саркомером — может считаться основной структурной и функциональной единицей, непосредственно ответственной за сокращение мышц. Таким образом, миофибриллу можно рассматривать как группу саркомеров.

Группа миофибрилл образует симпласт. На поверхности мышечной клетки плазматическая мембрана (сарколемма) образует впячивания, где формируется система Т-трубочек, обеспечивающая сокращение миоцитов.

Представляет собой сеть взаимосвязанных колец, каждое из которых окружает миофибриллу и обеспечивает важный путь коммуникации между наружной частью волокна и миофибриллами, которые расположены глубоко внутри волокна.

Другая мембранная система, которая окружает каждую миофибриллу — саркоплазматический ретикулум, образующий ряд закрытых мешковидных мембран. Участок, контактирующий с Т-трубочкой, образует увеличенный мешок, называемый терминальной цистерной.

У большинства позвоночных каждая Т-трубочка имеет две цистерны, тесно связанные с ней, образуя трехэлементный комплекс, называемый триадой. Количество триад на саркомер зависит от вида. Например, в мышце лягушки есть одна на триаду, а в мышцах млекопитающих — две.

У рыб и ракообразных только одна цистерна связана с каждой поперечной трубочкой, образуя диаду.

Мышечные белки

Основной составляющей толстых нитей является миозин. Каждая толстая нить состоит из около 250 молекул миозина. Миозин играет две важные роли: структурную как строительный блок для толстых нитей и функциональную как катализатор распада АТФ во время сокращения и взаимодействия с актином в составе силового генератора мышц.

Хвост длиной около 120 нм состоит из двух цепей белка, каждая из которых намотана на так называемую α-спираль, вместе образуя структуру спиральных катушек.

На другом конце молекулы две белковые цепи образуют две глобулярные головные области, которые обладают способностью сочетаться с белковым актином и несут ферментативные сайты для гидролиза АТФ.

В средней части толстой нити молекулы собраны в хвост-хвост. Вдоль остальной части нити наматываются с головы до хвоста. Хвостовые части молекул образуют сердцевину нити; головные части выступают из нити.

Тонкие нити содержат три разных белка: актин, тропомиозин и тропонин. Актин, составляющий около 25 % белка миофиламентов, является основным компонентом тонких нитей в мышцах. Актиновые молекулы повторяются каждые 2,75 нм вдоль тонкой нити. Они создают спиральную структуру, которая может рассматриваться как двойная или одинарная спираль.

Тропомиозин представляет собой стержнеобразную молекулу длиной около 40 нм. Имеет структуру, аналогичную структуре хвоста миозина, являющейся спиральным звеном двух белковых цепей. Каждая молекула тропомиозина находится в контакте с семью актиновыми единицами.

Тропонин представляет собой комплекс из трех различных субъединиц белка: I, T и C. Тропонин С может связывается с кальциевыми ионами.

Тропонин T присоединяется к тропомиозину, образуя с ним тропонин-тропомиозиновый комплекс. Тропонин I соединяется с актином в тонких филаментах.

Один тропониновый комплекс связан с каждой молекулой тропомиозина. Молекула тропонина расположена примерно каждые 40 нм вдоль нити.

Тропонин и тропомиозин участвуют в регуляции сокращения и расслабления мышц. Одной из субъединиц является рецептор для Ca2+, высвобождаемый из саркоплазматического ретикулума при активации мышцы.

Считается, что связывание кальция затем приводит к дальнейшим структурным изменениям взаимодействия актина, тропомиозина и другой субъединицы тропонина, которые приводят к сокращению путем активации взаимодействия актин-миозин.

Историческая справка

В 1954 году ученые опубликовали две новаторские статьи, описывающие молекулярную основу сокращения мышц. В этих работах описывалось положение миозиновых и актиновых филаментов на разных стадиях сокращения мышечных волокон и предлагалось, как это взаимодействие вызывает сократительную силу. Используя микроскопию высокого разрешения, А. Ф. Хаксли и Р. Нидерберг (1954) и Х. Э.

Хаксли и Дж. Хансон (1954) наблюдали изменения в саркомерах по мере сокращения мышечной ткани. Они заметили, что одна зона повторного саркомера, «полоса А», оставалась относительно постоянной по длине во время сокращения. Полоса А содержит толстые нити миозина.

Предполагалось, что миозиновые нити остаются центральными и постоянными по длине, в то время как другие области саркомера сокращаются.

Эти наблюдения побудили их предложить теорию скользящих нитей, в которой говорится, что скольжение актина относительно миозина вызывает напряжение мышц. Поскольку актин привязан к структурам, расположенным на боковых концах каждого саркомера, называемых z-дисками или «z-полосами», любое сокращение длины нити актина приведет к сокращению саркомера и, следовательно, мышцы.

Механизм сжатия

Когда нервный импульс от головного и спинного мозга переносится по двигательному нейрону в мышечное волокно, Ca2+ ионы высвобождаются в терминальном аксоне.Увеличение концентрации ионов кальция стимулирует высвобождение нейротрансмиттера ацетилхолина в синаптической щели.

Нейротрансмиттер связывается с рецептором на сарколемме, происходит деполяризация, и генерируется потенциал действия через мышечное волокно для сокращения мышц. Потенциал действия распространяется по всему мышечному волокну и перемещается в соседние волокна вдоль Т-трубочек.

Инициируется выделение ионов кальция из саркоплазматического ретикулума, которые стимулируют сокращение мышц.

Последовательность сокращения мышц, объясняемая моделью скользящих нитей, выглядит следующим образом:

1. Блокировка головной части миозина:

Актин и миозин перекрывают друг друга, образуя поперечный мостик. Поперечный мостик активен только тогда, когда головка миозина прикреплена, как крючок, к нити актина. Когда мышца находится в состоянии покоя, перекрытие актиновой нити к головке миозина блокируется тропомиозином. Миофиламент актина находится в положении покоя.

2. Выделение иона кальция:

Нервный импульс, вызывающий деполяризацию и потенциал действия в сарколемме, вызывает выброс ионов кальция. Ион кальция связывается с тропониновым комплексом на нити актина, сдвигая тропомиозин из его места блокировки. Миофиламент актина находится в активном положении.

3. Поперечный мостик:

Поперечный мостик между актином и миозином действует как фермент (миозин АТФ-аза), который гидролизует АТФ, хранящийся в головке миозина, в АДФ, вследствие чего высвобождается энергия. Эта освобожденная энергия используется для перемещения головки миозина в направлении актиновой нити.

Головка миозина наклоняется и тянет актиновую нить так, что миозин и актиновая нить скользят друг к другу. Противоположные концы нитей актина в саркомере движутся в направлении друг к другу, что приводит к сокращению мышцы.

После сближения поперечный мостик отсоединяется, а актин и миозиновая нить возвращаются в исходное положение.

Аналогия, наглядно иллюстрирующая теорию

Представьте, что вы стоите между двумя большими шкафами с книгами. Они находятся на расстоянии нескольких метров друг от друга и расположены на рельсах, так что их можно легко перемещать. Вам дается задача объединить два книжных шкафа, но вы ограничены использованием только ваших рук и двух веревок.

Стоя в центре между книжными шкафами, вы тянете за две веревки (по одной на руку), которые надежно привязаны к каждому книжному шкафу. Повторяющимися движениями вы подтягиваете каждую веревку к себе, перехватываете ее, а затем снова тянете. В конце концов книжные шкафы движутся вместе и приближаются к вам.

В этом примере ваши руки похожи на молекулы миозина, веревки — это актиновые нити, а книжные шкафы — это z-диски, на которых закреплен актин и которые составляют боковые концы саркомера.

Подобно тому, как вы остаетесь в центре между книжными шкафами, миозиновые нити остаются центрированными во время нормального сокращения мышц.

Регуляция

АТФ поставляет энергию, как и было описано выше, но что делает кальций? Кальций требуется двум белкам (тропонину и тропомиозину), которые регулируют сокращение мышц. В покоящемся саркомере тропомиозин блокирует связывание миозина с актином. В вышеупомянутой аналогии вытягивания шкафов тропомиозин будет мешать вашей руке, поскольку он будет удерживать актин-веревку.

В 1994 году Уильям Леман и его коллеги продемонстрировали, как тропомиозин вращается, изучая форму актина и миозина в богатых кальцием растворах и растворах, содержащих низкий уровень кальция (Lehman, Craig, & Vibertt, 1994).

Сравнивая действие тропонина и тропомиозина в этих двух условиях, они обнаружили, что присутствие кальция является существенным для механизма сжатия.

В отсутствие свободного кальция связывание актина и миозина не происходит, поэтому наличие свободного кальция является важным регулятором мышечного сокращения.

Нерешённые вопросы

Ученым предстоит выяснить о нескольких белках, которые явно влияют на сокращение мышц. Например, молекулы, такие как титин, необычно длинный и «упругий» белок, охватывающий саркомеры у позвоночных, предположительно связывается с актином.

Кроме того, ученые исследовали мышечные клетки, которые сокращаются по иному принципу. Например, некоторые мышцы у моллюсков и членистоногих выдерживают силовую нагрузку в течение долгого времени — явление, иногда называемое «уловкой» или силовым гистерезисом (Hoyle, 1969).

Изучение этих и других примеров пластичности мышц — захватывающие возможности для новых открытий в биологии.

Источники:

Источник: https://medach.pro/post/1379

Разница между актином и миозином

Миозин и актин это ферменты

Мышцы состоят из белков. Актин и миозин – два белка в мышцах, участвующие в сокращении мышц у животных. Они контролируют произвольные мышечные движения тела в сочетании с регуляторными белками, извес

Мышцы состоят из белков. Актин и миозин – два белка в мышцах, участвующие в сокращении мышц у животных. Они контролируют произвольные мышечные движения тела в сочетании с регуляторными белками, известными как тропомиозин, тропонин и меромиозин.

Белки актина и миозина образуют нити, расположенные в миофибриллах в продольном направлении.

главное отличие между актином и миозином в том, что актин образует тонкую нить, а миозин – толстую нить, Скольжение двух нитей друг над другом в серии повторяющихся событий приводит к сокращению мышц.

Ключевые области покрыты

1. Что такое актин
– определение, структура, функции
2. Что такое миозин
– определение, структура, функции
3. Каковы сходства между актином и миозином
– Краткое описание общих черт
4. В чем разница между актином и миозином
    – Сравнение основных различий

Ключевые слова: сократительная нить, F-актин, G-актин, сокращение мышц, миозин, полимеризация.

Что такое актин

Актин относится к белку, который образует тонкую сократительную нить в мышечных клетках. Это самый распространенный белок в эукариотических клетках. Актин является высоко консервативным белком.

Две формы актина являются мономерными (G-актин) и нитевидные (F-актин). В физиологических условиях G-актин легко полимеризуется с образованием F-актина с использованием энергии АТФ.

Образование тонкой актиновой нити показано на Рисунок 1.

Рисунок 1: Формирование тонкой актиновой нити

Хотя полимеризация нитей актина начинается с обоих концов нити, скорость полимеризации на каждом конце не равна. Это приводит к внутренней полярности в нити. Быстро полимеризующийся конец называется заостренным (+) концом, а медленный полимеризующийся конец – заостренным (-) концом. Ассоциация тропомиозина и тропонина стабилизирует актиновую нить. Субдомены G-актина показаны в фигура 2.

Рисунок 2: Субдомены G-Actin

Форма и движение клетки зависят от актиновых филаментов. Основной функцией актиновых филаментов является формирование динамического цитоскелета клетки. Цитоскелет оказывает структурную поддержку и связывает внутреннюю часть клетки с окружающей средой.

Актиновые филаменты также участвуют в образовании филоподий и ламеллоподий, которые способствуют подвижности клеток. Актиновые филаменты помогают в транспортировке органелл к дочерним клеткам во время митоза.

Комплекс тонких нитей в мышечных клетках генерирует силы, поддерживающие сокращение мышц.

Что такое миозин

Миозин относится к белку, который образует толстые сократительные волокна в мышечных клетках. Все молекулы миозина состоят из одной или двух тяжелых цепей и нескольких легких цепей.

В этом белке можно выделить три домена: голова, шея и хвост. Головной домен является глобулярным и содержит сайты связывания актина и АТФ. Область шеи содержит α-спираль. Хвостовой сайт содержит сайты связывания для разных молекул.

Структура миозина показана в рисунок 3.

Рисунок 3: миозин

Тринадцать различных классов миозина могут быть идентифицированы как миозин I, II, III, IV и т. Д. миозин I участвует в транспорте везикул. миозин II отвечает за сокращение мышц. Структура скелетной мышцы показана на рисунок 4.

Рисунок 4: Структура скелетных мышц

Сокращение мышц описывается теорией скользящей нити. Тонкие нити актина скользят по толстой нити миозина, создавая напряжение в мышцах.

Сходства между актином и миозином

  • И актин, и миозин являются белковыми молекулами в мышцах.
  • И актин, и миозин являются типом моторных белков.
  • И актин, и миозин образуют сократительные нити.
  • Актин и миозин участвуют в сокращении мышц.

Определение

актин: Актин относится к белку, который образует тонкую сократительную нить в мышечных клетках.

миозин: Миозин относится к белку, который образует толстые сократительные волокна в мышечных клетках.

Размер нити

актин: Актин образует тонкую (0,005 мкм) короткую (2 – 2,6 мкм) нить.

миозин: Миозин образует толстую (0,01 мкм) длинную (4,5 мкм) нить.

Регуляторные белки

актин: Актиновые филаменты состоят из тропомиозина и тропонина.

миозин: Миозиновые филаменты состоят из меромиозина.

Место нахождения

актин: Актиновые филаменты встречаются в полосах А и I.

миозин: Миозиновые филаменты обнаружены в полосах саркомера.

Крест мосты

актин: Актиновые филаменты не образуют поперечных мостиков.

миозин: Миозиновые филаменты образуют поперечные мостики.

поверхность

актин: Поверхность актиновых филаментов гладкая.

миозин: Поверхность миозиновых нитей шероховатая.

Число

актин: Актиновых филаментов очень много.

миозин: Одна нить миозина встречается на шесть актиновых нитей.

концы

актин: Актиновые филаменты свободны на одном конце.

миозин: Миозиновые нити свободны на обоих концах.

скольжение

актин: Актиновые филаменты скользят в зоне H во время сокращения.

миозин: Миозиновые нити не скользят во время сокращения.

Заключение

Актин и миозин – это два типа белков, которые образуют сократительные волокна в мышечных клетках. Актин образует тонкие и короткие нити, в то время как миозин образует толстые и длинные нити.

Как актин, так и миозин находятся в других эукариотических клетках, образуя цитоскелет и участвуя в движении молекул.

Основное различие между актином и миозином заключается в типе филаментов, образуемых каждым белком.

Ссылка:

1. «Нить актина». MBInfo,

Источник: https://ru.strephonsays.com/difference-between-actin-and-myosin

Медицина и здоровье
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: