Нативные свойства белка

Важнейшие химические и физические свойства белков

Нативные свойства белка

Белки являются биополимерами, мономерами которых являются остатки альфа-аминокислот, соединенные между собой посредством пептидных связей.

Аминокислотная последовательность каждого белка строго определена, в живых организмах она зашифрована посредством генетического кода, на основе считывания которого и происходит биосинтез белковых молекул. В построении белков участвует 20 аминокислот.

Рис. 1. Схема образования молекулы белка (дипептида).

Различают следующие виды структуры белковых молекул:

  1. Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
  2. Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
  3. Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
  4. Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.

Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка. Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.

Рис. 2. Структурная организация белков.

Классификация белков

Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может быть различной. В зависимости от этого выделяют:

  • гликопротеины;
  • липопротеины;
  • нуклеопротеины;
  • металлопротеиды;
  • фосфопротеины;
  • хромопротеиды.

Также существует классификация по общему типу строения:

  • фибриллярные;
  • глобулярные;
  • мембранные.

Протеинами называют простые (однокомпонентные) белки, состоящие лишь из остатков аминокислот. В зависимости от растворимости они делятся на следующие группы:

Подобная классификация не совсем точна, ведь согласно последним исследованиям многие простые белки связаны с минимальным количеством небелковых соединений. Так, в состав некоторых протеинов входят пигменты, углеводы, иногда липиды, что делает их больше похожими на сложные белковые молекулы.

Физико-химические свойства белка

Физико-химические свойства белков обусловлены составом и количеством входящих в их молекулы остатков аминокислот. Молекулярные массы полипептидов сильно колеблются: от нескольких тысяч до миллиона и более. Химические свойства белковых молекул разнообразны, включают в себя амфотерность, растворимость, а также способность к денатурации.

Амфотерность

Поскольку в состав белков входят и кислые, и основные аминокислоты, то всегда в составе молекулы будут свободные кислые и свободные основные группы (СОО- и NН3+ соответственно). Заряд определяется соотношением основных и кислых аминокислотных групп.

По этой причине белки заряжены “+”, если уменьшается рН, и наоборот, “-”, если рН увеличивается. В случае, когда рН соответствует изоэлектрической точке, белковая молекула будет иметь нулевой заряд.

Амфотерность важна для осуществления биологических функций, одной из которых является поддержание уровня рН в крови.

Растворимость

Классификация белков по свойству растворимости уже была приведена выше. Растворимость белковых веществ в воде объясняется двумя факторами:

  • заряд и взаимное отталкивание белковых молекул;
  • формирование гидратной оболочки вокруг белка – диполи воды взаимодействуют с заряженными группами на внешней части глобулы.

Денатурация

Физико-химическое свойство денатурации представляет собой процесс разрушения вторичной, третичной структуры белковой молекулы под влиянием ряда факторов: температуры, действии спиртов, солей тяжелых металлов, кислот и других химических агентов.

Важно!

Если вы не уверены, что справитесь с работой самостоятельно, обратитесь к профессионалам. Сдадим работу раньше срока или вернем 100% денег

Стоимость и сроки

Важно! Первичная структура при денатурации не разрушается.

Рис. 3. Процесс денатурации белка.

Химические свойства белков, качественные реакции, уравнения реакций

Химические свойства белков можно рассмотреть на примере реакций их качественного обнаружения. Качественные реакции позволяют определить наличие пептидной группы в соединении:

1. Ксантопротеиновая. При действии на белок азотной кислоты высокой концентрации образуется осадок, который при нагревании приобретает желтый цвет.

2. Биуретовая. При действии на слабощелочной раствор белка сульфата меди образуются комплексные соединения между ионами меди и полипептидами, что сопровождается окрашиванием раствора в фиолетово-синий цвет. Реакция используется в клинической практике для определения концентрации белка в сыворотке крови и других биологических жидкостях.

Еще одним важнейшим химическим свойством является обнаружение серы в белковых соединениях. С этой целью щелочной раствор белка нагревают с солями свинца. При этом получают черный осадок, содержащий сульфид свинца.

Биологическое значение белка

Рис. 4. Структура фермента аланинаминотрансферазы

Благодаря своим физическим и химическим свойствам белки выполняют большое количество биологических функций, в перечень которых входят:

  • каталитическая (белки-ферменты);
  • транспортная (гемоглобин);
  • структурная (кератин, эластин);
  • сократительная (актин, миозин);
  • защитная (иммуноглобулины);
  • сигнальная (рецепторные молекулы);
  • гормональная (инсулин);
  • энергетическая.

Белки важны для организма человека, поскольку участвуют в образовании клеток, обеспечивают сокращение мышц у животных, вместе с сывороткой крови переносят многие химические соединения. Помимо этого, белковые молекулы являются источником незаменимых аминокислот и осуществляют защитную функцию, участвуя в выработке антител и формировании иммунитета.

ТОП-10 малоизвестных фактов о белке

Интересный факт! Первый белок выделили из муки

  1. Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.
  2. Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.
  3. У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
  4. Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.
  5. В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
  6. В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
  7. Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
  8. Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
  9. В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
  10. В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.

Заключение

Белки – сложнейшие соединения, без которых сложно представить жизнедеятельность любого организма. Выделено более 5000 белковых молекул, но каждый индивидуум обладает собственным набором белков и этим отличается от других особей своего вида.

Источник: https://NauchnieStati.ru/spravka/fiziko-himicheskie-svojstva-belkov/

Третичная структура

Нативные свойства белка

Обусловленавзаимодействием аминокислотных остатков,далеко отстоящих друг от другав линейной последовательности. Факторыподдержания:

  1. водородные связи

  2. гидрофобные взаимодействия (нужны для структуры и биологических функцийбелка)

  3. дисульфидные и солевые мостики

  4. ионные и ван-дер-ваальсовы связи.

Вбольшинстве белков на поверхностимолекул находятся остатки аминокислотныхрадикалов,обладающих гидрофильными свойствами.УВ – радикалы, которые являются гидрофобнымирасположены внутри молекул. Такоераспределение имеет важное значениев формировании нативной структуры исвойств белка.

В результате белкиимеют гидрарную оболочку, а стабилизациятретичной структуры во многомобусловлена гидрофобными взаимодействиями.Например, 25-30% аминокислотныхостатков в молекулах глобулина имеютвыраженные гидрофобные радикалы,45-50% содержат ионные и полярные радикальныегруппы.

Боковыецепи аминокислотных остатков, которыеотвечают за структуру белковразличаютпо размеру, форме, заряду и способностиобразовывать водородные связи, такжепо химической реактивности:

  1. алифатические боковые цепи, например, у валина, аланина. Именно эти остаткиформируют гидрофобные взаимодействия.

  2. гидроксилированные алифатические (серии, треонин). Эти аминокислотныеостатки принимают участие в формировании водородных связей, а также сложныхэфиров, например, с серной кислотой.

  3. ароматические – это остатки фенилаланина, тирозина, триптофана.

  4. аминокислотные остатки с основными свойствами (лизин, аргинин, гистидин).Преобладание в полипептидной цепи таких аминокислот придает белкам основныесвойства.

  5. остатки, обладающие кислотными свойствами (аспарагиновая и глутаминоваякислоты)

  6. амидные (аспарагин, глутамин)

  7. содержащие серу (метионин, цистеин)

Белки,содержащие несколько полипептидныхцепей, обладают четвертичной структурой.Здесь подразумевается способ укладкицепей относительно друг друга. Такиеферменты называют субъединицами. Внастоящее время принято использоватьтермин «домен», которым обозначаюткомпактную глобулярную единицу белковоймолекулы.

Многие белки состоят из несколькихтаких единиц с массой от 10 до 20кДа. Вбелкахбольшой молекулярной массы отдельныедомены соединяются относительно гибкимиучастками ППЦ.

В организме животных ичеловека присутствуют ещё более сложныеструктурные организации белков, примеромкоторых могут быть мультиферментныесистемы, в частности пируватдекарбоксилазныйкомплекс.

Понятие о нативном белке

Приопределенных значениях рН и температурыППЦ обладает, как правило, только однойконформацией, которая называетсянативной и при которой белок в организмевыполняетсвою специфическую функцию. Почти всегдаэта единственная конформация вэнергетическом отношении преобладаетнад десятками и сотнями вариантов другихконформаций.

Классификация. Биологические и химические свойства белков

Удовлетворительнойклассификации белков не существует,они условно классифицируютсяпо пространственному строению,растворимости, биологическим функциям,физико – химическим свойствам и другимпризнакам.

1. построению и форме молекул белки подразделяютна:

  • глобулярные (сферические)
  • фибриллярные(нитевидные)

2. похимическому составу делятся на:

– простые, которыесостоят только из аминокислотныхостатков

– сложные, имеют в составе молекулы соединения небелковой природы.Классификация сложных белков основана на химической природе небелковыхкомпонентов.

Один из главныхтипов классификации:

З.по выполняемымбиологическим функциям:

– ферментативный катализ. В биологических системах все химические реакциикатализируются специфическими белками-ферментами. Известно более 2000

ферментов.Ферменты – мощные биокатализаторы,которые ускоряют реакцию как минимумв 1 млн. раз.

– транспорт инакопление

Переносмногих молекул небольшого размера иразличных ионов часто осуществляетсяспецифическими белками, напримергемоглобином, миоглобином, которыепереносят кислород. Пример накопления:ферритин накапливается в печени.

координированноедвижение. Белки являются основнымкомпонентом сократительныхмышц ( актиновые и миозиновые волокна).Движение на микроскопическомуровне – это расхождение хромосом вовремя митоза, движение сперматозоидовза счёт жгутиков.

  • механическая опора. Высокая упругость кожи и костей обусловлена наличиемфибриллярного белка – коллагена.
  • иммунная защита. Антитела – это высокоспецифические белки, способные узнаватьи связывать вирусы, бактерии, клетки других организмов.

– генерирование и передача импульсов. Ответ нервных клеток на импульсыопосредованрецепторными белками

регуляция ростаи дифференцировки. Строгая регуляцияпоследовательности экспрессиигенетической информации необходимадля роста дифференцировки клеток.В любой отрезок времени жизни организмаэкспрессируется только небольшаячасть генома клетки. Например, поддействием специфического белковогокомплексаформируется сеть нейронов у высшихорганизмов.

К другим функциямпептидов и белков относят гормональные.После того как человек научилсяосуществлять синтез гормональныхпептидов, они стали иметь исключительноважноебиомедицинское значение.

Пептидамиявляются различные антибиотики, например,валиномицин, противоопухолевые препараты.

Кроме того белки выполняют функциимеханической защиты (кератин волос илислизистые образования, выстилающиеЖКТ или полость рта).

Основноепроявление существования любых живыхорганизмов – это воспроизведение себеподобных. В конечном итоге, наследственнаяинформация представляет собой кодированиепоследовательности аминокислот всехбелков организма. На здоровье человекавлияют белковые токсины.

Молекулярнаямасса белков измеряется в дальтонах(Да) — это единица массы, практическиравная массе водорода (-1,000). Терминдальтон и молекулярная масса вводятсякак взаимозаменяемые. Mrбольшинства белков находится в пределахот 10 до 100000.

Источник: https://studfile.net/preview/3003381/page:2/

6.Структуры белка – биохимия

Нативные свойства белка

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. 

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана.

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей.

Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определенное расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга. 

Внутри существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы).

Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков.

Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он еще не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Фиброин является гетеродимером, образованным двумя белковыми цепями. Его первичная структура состоит из повторяющейся аминокислотной последовательности (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n.

В свою очередь, повторяющиеся аминокислотные последовательности образуют антипараллельные складчатые β-слои, связанные водородными связями.

Эта структура обуславливает высокий предел прочности нитей паутин и шелка. Более прочный, чем кевлар, фиброин вдобавок ещё и высоко эластичен.

Эти качества делают его материалом, применяемым в различных областях, включая биомедицину и текстильное производство.

Структуры

Фиброин может образовывать три типа структур, называемых шёлк I, II и III. Шёлк I – натуральная форма фиброина, который выделяется из шёлкоотделительных желез тутового шелкопряда и присутствует в шелке-сырце. Шёлк II – структура фиброиновых молекул в крученой шёлковой пряже, его прочность выше, и он часто используется коммерчески в различных областях.

Шёлк III – недавно открытая структура фиброина, впервые замеченная профессором Региной Валуцци (Regina Valluzzi) с помощниками в Тафтском Уиниверситете. Шёлк III формируется преимущественно в растворах фиброинов на поверхности раздела (то есть границе между водой и воздухом, поверхность раздела вода-нефть и т.д.).

Исследование шёлка III для лучшего понимания его физической структуры, качеств и состава продолжается.

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи – такие структуры, как волосы,ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.

Согласно новой номенклатуре кератинов[1], в это семейство входят также цитокератины, образующие наиболее прочные элементы внутриклеточного цитоскелета эпителиальных клеток.

Структура белка

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

  • α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.
  • β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей.

В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент — глицин. Характерно повторение последовательности «GSGAGA».

Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл.

Источник: https://www.sites.google.com/site/bio110303/home/struktury-belka

Виды белков, их функции и структура

Нативные свойства белка

По теории Опарина-Холдейна жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка.

То есть следует вывод, что именно эти химические соединения – основа всего живого, что существует сегодня.

Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения химического строения, молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

  • карбоксильную -СООН;
  • амино-группу -NH2.

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны.

Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы – ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами.

Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества.

Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в сыром виде. Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток – это и есть искомое вещество.

То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды структур белка определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

  1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой – глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
  2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
  3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей – это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур – альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
  4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков.

Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной.

Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

  1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся “белок” – это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
  2. Радиация.
  3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация.

Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать.

Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство – гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения – гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

  1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
  2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

  1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
  2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
  3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
  4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
  5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
  6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример – глобулины.
  7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними “в бой”, выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

  • полноценные – те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
  • неполноценные – те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа.

Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе.

Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

  • яйцо;
  • молоко;
  • творог;
  • мясо и рыба;
  • бобы;
  • соя;
  • фасоль;
  • арахис;
  • пшеница;
  • овес;
  • чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого – клетки – также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции.

В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами.

По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

  1. Актин и миозин.
  2. Эластин.
  3. Кератин.
  4. Коллаген.
  5. Тубулин.
  6. Гемоглобин.
  7. Инсулин.
  8. Транскобаламин.
  9. Трансферрин.
  10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных видов протеинов, которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

  1. Глобулярные белки. Это такие, которые представлены третичной структурой, то есть плотно упакованной глобулой. Примеры таких структур следующие: иммуноглобулины, значительная часть ферментов, многие гормоны.
  2. Фибриллярные белки. Представляют собой строго упорядоченные нити, имеющие правильную пространственную симметрию. К данной группе относятся протеины с первичной и вторичной структурой. Например, кератин, коллаген, тропомиозин, фибриноген.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен веществ просто невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

  • оксидоредуктазы;
  • трансферазы;
  • каталазы;
  • гидролазы;
  • изомеразы;
  • лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы – это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

Источник: https://FB.ru/article/184110/vidyi-belkov-ih-funktsii-i-struktura

Медицина и здоровье
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: